Chimie

Inhibition enzymatique

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Domaine d'expertise - biochimie

Le terme inhibition enzymatique est utilisé pour décrire tous les processus qui conduisent à une réduction ou à une perte totale de l'activité d'une enzyme. Fondamentalement, une distinction peut être faite entre l'inhibition enzymatique irréversible et réversible.

Une inhibition irréversible ne peut plus être supprimée et est provoquée par des substances qui se lient à l'enzyme avec une affinité extrêmement élevée (par exemple les ions cyanure pour les enzymes contenant des métaux lourds) ou modifient chimiquement l'enzyme (par exemple la phosphorylation des chaînes latérales de la sérine dans le centre actif en fluorophosphate de diisopropyle).

En revanche, l'activité enzymatique peut être restaurée après une inhibition réversible. Dans ce cas, on distingue trois types en fonction des différents effets sur les constantes cinétiques enzymatiques :

  1. inhibition compétitive avec diminution des constantes de spécificité,
  2. l'inhibition incompétente dans laquelle la constante catalytique kchat est diminué, et
  3. l'inhibition de type mixte (également appelée inhibition non compétitive) affecte les deux constantes mentionnées.

Cependant, cette classification ne permet aucune conclusion directe sur le mécanisme moléculaire de l'inhibiteur respectif.

Unités d'apprentissage dans lesquelles le terme est traité

Régulation de la concentration enzymatique70 minutes.

BiochimiemétabolismeBiocatalyse

Différentes voies de régulation de la concentration enzymatique sont répertoriées : régulation génétique à l'aide de l'exemple de l'opéron lac, répression catabolique et clivage protéolytique.

Allostère70 minutes.

BiochimiemétabolismeBiocatalyse

Ici, l'allostère est expliquée comme un mécanisme de régulation de l'activité enzymatique : la glycogène phosphorylase comme exemple d'enzyme régulée allostériquement et l'hémoglobine comme exemple d'une protéine régulée allostériquement.

Cinétique de l'inhibition enzymatique45 minutes.

BiochimiemétabolismeBiocatalyse

Description de quelques possibilités d'inhibition enzymatique réversible et irréversible : Différenciation entre inhibition compétitive, non compétitive et non compétitive et leur cinétique. Les inhibiteurs suicidaires comme exemple d'inhibition irréversible.

Régulation des enzymes - Introduction30 minutes.

BiochimiemétabolismeBiocatalyse

Les principes généraux de la régulation d'une enzyme sont expliqués, y compris les moyens d'influencer la conformation et la concentration de l'enzyme et les complexes multienzymatiques.

Coopérativité60 minutes

BiochimiemétabolismeBiocatalyse

Description du mécanisme de coopérativité comme moyen de régulation de l'activité enzymatique. Explication des formes T et R d'une enzyme à l'aide de l'exemple de l'hémoglobine.

2,1 - 2,5 - aspirine (totale)100 minutes.

PharmaciemédicamentIngrédients actifs de voyage thématique

Les sections de cette unité d'apprentissage décrivent le contexte historique et la découverte de l'aspirine par Felix Hoffmann, ainsi que les domaines d'indication de l'aspirine nouvellement découverts au cours du 20e siècle. Après un traitement détaillé de la base biochimique de l'effet de l'aspirine en inhibant la cyclooxygénase dans le métabolisme de l'acide arachidonique, une explication des relations médico-chimiques entre les zones d'indication douleur, inflammation, fièvre ainsi que les maladies cardiovasculaires et l'effet de l'aspirine suit. Il se termine par un chapitre détaillé dans lequel la structure de la cyclooxygénase et les interactions moléculaires entre l'aspirine et la cyclooxygénase sont décrites.

Régulation de la conformation enzymatique60 minutes

BiochimiemétabolismeBiocatalyse

Des mécanismes physiologiques et physiques de régulation de la conformation enzymatique sont décrits et des exemples sont donnés. Différentes formes d'inhibition sont discutées (par exemple compétitive, non compétitive et non compétitive), l'allostère et la coopérativité, ainsi que l'influence de la température et de la valeur du pH.

2.5 - Aspirine - inhibition de la cyclooxygénase60 minutes

PharmaciemédicamentIngrédients actifs de voyage thématique

Cette unité d'apprentissage décrit en détail les interactions moléculaires entre l'aspirine et la cyclooxygénase et les compare à celles entre le flurbiprofène et la cyclooxygénase. Il en résulte une relation entre les diverses propriétés inhibitrices de l'aspirine et d'autres AINS à partir des différentes interactions moléculaires avec la cyclooxygénase. Il se termine par un examen détaillé des différents effets inhibiteurs de l'aspirine sur les différentes isoformes de la cyclooxygénase et les conséquences biologiques qui en résultent.

Catalyse enzymatique30 minutes.

ChimieChimie physiquecinétique

Description du mécanisme Michaelis-Menten. Méthode de traitement et d'évaluation cinétique.


Inhibition enzymatique

Inhibition enzymatique est l'effet indésirable sur une réaction enzymatique par un inhibiteur appelé inhibiteur. La vitesse de la réaction s'en trouve réduite. Les inhibiteurs peuvent se lier à différentes substances impliquées dans la réaction, telles que l'enzyme ou le substrat. Le site de liaison sur l'enzyme peut également varier du site actif auquel le substrat se lie à d'autres sites qui sont importants pour l'activité de l'enzyme.

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Comment les enzymes fonctionnent-elles comme biocatalyseurs ?

Seul le bon substrat peut se lier à l'enzyme. © STARK Verlag

Les enzymes jouent un rôle important dans le métabolisme. Ils mettent les biocatalyseurs nécessaires dans l'organisme humain Énergie d'activation à cause des réactions. Cela se produit lorsqu'une enzyme contient une matière première, ce qu'on appelle le substrat, dans son centre actif lie. Chaque enzyme ne peut lier qu'une substance très spécifique, c'est pourquoi on les appelle spécifique au substrat.

L'enzyme et son substrat s'emboîtent comme une clé et une serrure. Une fois que les deux se sont trouvés, le tout s'appelle Complexe enzyme-substrat. Le substrat est ensuite transformé en le ou les produits qui sont libérés du centre actif.

Mais une enzyme ne fait rien. Il ne catalyse toujours qu'une seule transformation spécifique du substrat, par exemple son clivage. Les enzymes aussi spécifique à l'effet. Ce qui est bien, c'est que l'enzyme n'est pas utilisée dans l'ensemble du processus et est immédiatement disponible pour la réaction suivante.

Mais en l'état, les enzymes ne peuvent tout simplement pas non plus travailler en paix. Inhibiteurs rendent souvent leur travail difficile pour eux.


Inhibition non compétitive

L'inhibiteur se lie en dehors du centre actif ou le site de liaison au substrat.

  • La liaison de l'inhibiteur est moins spécifique, mais modifie la structure spatiale du centre actif ! Le substrat réel ne peut pas non plus être lié.
  • Les inhibiteurs sont souvent des métaux lourds (Hg 2+, Pb 2+).
  • L'inhibition non compétitive peut être très bien utilisée pour réguler les voies métaboliques, par exemple dans la synthèse de l'isoleucine. Le produit final isoleucine inhibe la première enzyme de la voie métabolique. La production d'isoleucine est ainsi & ldquo réduite & rdquo.

Le centre actif est libre pour le substrat. Si l'on considère quels états enzymatiques existent, on trouve l'enzyme libre avec un inhibiteur C'EST À DIRE ainsi que l'enzyme occupée par le substrat avec inhibiteur IES. L'inhibiteur se lie à l'enzyme quel que soit le substrat ou la concentration en substrat ! Ainsi - en changeant le centre actif par l'influence de l'inhibiteur - le taux de l'enzyme est influencé de telle manière qu'une "nouvelle" valeur maximale est atteinte qui est inférieure à vMax la réaction enzymatique non inhibée. L'augmentation de la concentration en substrat conduit à la valeur maximale & quot; inhibée & ldquo, mais ne peut jamais atteindre la & quot; non inhibée & ldquo $ v_Atteignez $!

Voie de biosynthèse de l'isoleucine : La première réaction enzymatique est inhibée par le produit final.


Feuille de travail sur les réactions enzymatiques et l'inhibition enzymatique

& # 10034Le prix indiqué est le prix total. Il n'y a pas de frais d'expédition. Selon le § 19 UstG, aucune taxe de vente n'est facturée ou déclarée.

Contenu

Le projet de leçon pour le sujet de la biologie à partir de la 10e année utilise le travail de groupe pour traiter les différentes possibilités d'inhibition et de régulation enzymatique et aborde la différence entre les processus réversibles et irréversibles. Le début de la leçon se fait via un schéma non étiqueté, que les élèves doivent d'abord décrire et interpréter. Par la suite, les groupes de deux reçoivent une fiche d'information sur les thèmes « inhibition compétitive », « inhibition non compétitive », « allostère », « inhibition allostérique » et « inhibition de la rétroaction », qu'ils travaillent ensemble et présentent dans une courte présentation . Des exemples clairs dans lesquels des processus biochimiques ou médicaux sont abordés représentent une référence au milieu de vie et activent ainsi les étudiants. Le travail de groupe est complété par trois tâches supplémentaires sur le thème de l'inhibition enzymatique.

Données de la feuille de calcul

Faiblesses de lecture et dyslexie

Je suis professeur de lycée avec un 2ème examen d'état et dipl. Formateur en dyslexie (EÖDL) et j'ai travaillé avec des enfants et des jeunes pendant la moitié de ma vie. Après avoir beaucoup essayé dans le domaine de l'enseignement ces dernières années, j'ai maintenant trouvé ce qui me fait le plus plaisir : j'accompagne les enfants dyslexiques et mal orthographiés lors de séances de formation individuelles ! Étant donné que chaque difficulté pour apprendre à lire et à écrire est aussi individuelle que la vie elle-même, je ne trouve presque jamais une feuille de travail exactement comme j'en ai besoin. Comme beaucoup d'autres ressentent la même chose que moi, j'ai décidé de mettre les matériaux de travail que j'ai créés à la disposition des autres. Peut-être que je peux donner à l'un ou à l'autre une bonne impulsion pour une formation LRS ou des cours réguliers. Amusez-vous tous!

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Commentaires:

  1. Aglaval

    Pas votre problème!

  2. Kendhal

    À mon avis, vous admettez l'erreur. Je propose d'en discuter. Écrivez-moi dans PM, nous parlerons.

  3. Uther

    Sujet passionnant



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